α-氨基酸螺旋构象有哪些特点？ 蛋白质的α螺旋结构有何特点
1，α-螺旋中，第i个氨基酸的CO与第（i+4）个氨基酸的NH之间形成氢键；
2，螺旋中每相邻两个氨基酸之间，螺旋旋转约100°，螺旋上升1.5埃；
3，每个螺沟高5.4埃，平均含有3.6个氨基酸；
4，绝大多数α-螺旋都是右手螺旋。
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α-螺旋结构特点是什么?~
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。 ②螺旋形成是自发的。 ③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。 ④α螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。 ⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由Linus Pauling和Robert Corey于1951年提出，其主要内容是：
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；
②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；
③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°；
④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋；
⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
扩展资料：
稳定性
原因
α-螺旋靠氢键维持稳定
影响因素
1. Pro（及Hpro）使α-螺旋中断，产生“结节”。Pro的α-碳原子参与吡咯环的形成，使α-碳原子—N键不能旋转，Gly绕α-碳原子的自由度更大，所以大多α-螺旋起始或中止于Gly，还有Tyr和Ser等。
2.侧链较大的氨基酸相邻时影响生成两个“α-碳上分支”（α-碳原子上除了H，还有两个其他基团接在上面，如Thr，Ile（ile），Val等）
3.带相同电荷的氨基酸相邻，使α-螺旋趋于解体
参考资料：α螺旋-百度百科
肽键平面充分伸展是谁的特点
答：螺旋构象的特点。肽键中的C-N键具有部分双键的特征，不能自由旋转，达成螺旋构象的特点，这些现象是因共振而产生的，其结果使肽键处在一个刚性的平面上，此平面被称为肽键平面。
请教蛋白质的四级结构,叙述每一级结构的特点
答：蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋...
合成的多聚谷氨酸(Glu)n,在pH<3.0时,在水溶液中形成α-螺旋结构...
答：由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感，因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷，由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋，相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象。Glu侧链的pKa约为4.1，当pH值远远低于4.1（...
ɑ-螺旋的结构特点有哪些?为什么说烫发是一个“生化工程”?
答：1、特点：α-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为β构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原装。如前面所指出，这是因为α-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在β构象状态，此外α-角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链恢复原状（α螺旋构象）的重要力量。...
蛋白质α螺旋为什么稳定,是论述题,要完整点谢了
答：1.α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构。2.在α-螺旋结构中，多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓右手螺旋。3.氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。4.α-螺旋结构的每个肽键的N-H和迪斯高肽键的羰基氧形成氢键，氢键的...
简述蛋白质各个结构层次的基本特点
答：2. 二级结构 蛋白质的二级结构描述的是多肽链本身折叠成的有规律的结构或构象。这些结构主要通过肽链内或肽链间的氢键来稳定。常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。3. 三级结构 蛋白质的三级结构是指在二级结构的基础上，通过超二级结构和结构域的形成，进一步组装成的特定构象。
试述蛋白质二及结构有哪些
答：蛋白质α螺旋结构的 特点:蛋白质 2 级结构有α螺旋β折叠β转角无规 特点 则卷曲。特点:①多个肽键平面围绕螺旋中心轴,按 右手螺旋旋转,每 3.6 个氨基酸残基为 1 周,螺距 为 0.54nm, 每个氨基酸残基分子沿螺旋轴上升的高 度为 0.15nm②肽键平面与螺旋长轴平行, 相邻两个 螺旋之间氨基酸残基可形成氢键,即每个...
简述蛋白质各个结构层次的基本特点
答：2、二级结构 二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。3、三级结构 纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状，蛋白质在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成...
生物化学中的螺旋构象与多肽链之间的计算怎么算
答：①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；②螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子,因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm,即...
最简单的氨基酸
答：拓展内容：甘氨酸的侧链最小，只有一个氢原子。这使他与众不同，是唯一没有手性的基本氨基酸。小巧灵活是甘氨酸在蛋白质中的特点，比如胶原蛋白的三股螺旋构象是非常特殊的，必须要每隔两个残基就有一个甘氨酸，否则就会导致空间位阻过大。同理，蛋白质两个结构域之间的连接也经常需要甘氨酸提供构象的灵活...
